深圳子科生物報(bào)道：澳大利亞拉籌伯大學(xué)和昆士蘭大學(xué)的研究人員近日在《Nature Communications》雜志上發(fā)表了題為“Unique structural features of a bacterial autotransporter adhesin suggest mechanisms for interaction with host macromolecules”的文章。

他們?cè)敿?xì)介紹了細(xì)菌表面的自轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白（autotransporter）如何幫助細(xì)菌粘附在人體上。自轉(zhuǎn)運(yùn)蛋白是革蘭氏陰性細(xì)菌中最大的外膜和分泌蛋白家族，又被稱為細(xì)菌的“強(qiáng)力膠”。

這一新信息有助于研究人員開發(fā)預(yù)防和治療感染的創(chuàng)新療法，也為新型抗菌劑的開發(fā)鋪平了道路。

這項(xiàng)研究的重點(diǎn)是UpaB，這種蛋白質(zhì)主要來(lái)自引起尿路感染的病原體。在其他病原體的外膜中也發(fā)現(xiàn)了類似的蛋白質(zhì)，這些病原體引起了各種各樣的感染，包括食物中毒、百日咳、腦膜炎、斑疹傷寒以及衣原體感染。

研究人員確定了高分辨率的UpaB結(jié)構(gòu)，并顯示它采用了一種獨(dú)特結(jié)構(gòu)，可能含兩個(gè)不同的結(jié)合位點(diǎn)。一個(gè)結(jié)合位點(diǎn)是通過(guò)其β-螺旋的明顯延伸形成的，形成了可與糖胺聚糖相互作用的凹槽。在它的對(duì)面，第二個(gè)結(jié)合位點(diǎn)能夠與人纖連蛋白III型（FnIII）相互作用。

通訊作者之一、拉籌伯大學(xué)的Bego?a Heras博士表示，該研究提供了前所未有的基礎(chǔ)信息，未來(lái)有助于解決抗生素耐藥性的世界健康危機(jī)。

“我們現(xiàn)在對(duì)這種細(xì)菌蛋白質(zhì)的了解讓我們能夠阻止細(xì)菌粘附在人體的不同部位，”Heras博士談道?！翱股啬退幮允且粋€(gè)迫切需要解決的全球性問(wèn)題，此信息有助于我們開發(fā)新型的抗微生物療法。當(dāng)然，這是本研究的下一步。”

拉籌伯大學(xué)的研究人員Jason Paxman博士補(bǔ)充說(shuō)，這種蛋白質(zhì)的背面可以好好利用?！凹?xì)菌花了數(shù)千年的時(shí)間來(lái)進(jìn)化這些粘附蛋白，”他說(shuō)?！斑@些研究結(jié)果帶來(lái)了新的機(jī)會(huì)，比如在人體某些部位實(shí)現(xiàn)靶向治療，甚至可以幫助對(duì)抗癌癥?！?

原文檢索

Unique structural features of a bacterial autotransporter adhesin suggest mechanisms for interaction with host macromolecules

Nature Communications 10, Article number: 1967 (2019)